Кафедра физико-химической биологии и биотехнологии ФБМФ МФТИ
Rambler's Top100
Физтех-ПорталСхема проездаФорумCайт ИБХCайт ФМБФДругой сайт кафедрыНаписать письмо
 Поиск
 Разделы сайта

 Голосование
В какой форме стоит осуществлять общение 3 курса с администрацией кафедры?

лучше провести встречу, а только потом экскурсию по лабораториям
опубликовать интервью на сайте, а в ИБХ только показывать лаборатории
другое (а что именно, напишите нам в письме)

Результаты
Архив голосований
 Материалы сервера
Версия для печати

Очерк о жизни и научной деятельности


В.Т. Иванов

ОЧЕРК ЖИЗНИ И НАУЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ

Ю.А. ОВЧИННИКОВА

Юрий Анатольевич Овчинников родился 2 августа 1934 г. в Москве, в 1952 г. окончил с золотой медалью среднюю школу в Красноярске и в том же году поступил на химический факультет Московского государственного университета. Там же, в стенах alma mater, под руководством профессора Ю.А. Арбузова (сына знаменитого представителя казанской школы химиков А.Е. Арбузова) началась научная деятельность Ю.А. Овчинникова. По материалам дипломной работы в 1957 г. им была подготовлена первая публикация, посвященная новому способу синтеза производных пирролидина и тиофана. К этому времени уже четко сформировалась склонность способного студента к синтетической органической химии. Одновременно зрело убеждение, что наиболее привлекательная область применения возможностей органической химии — химия живого. Поэтому, поступив в 1957 г. в аспирантуру химического факультета, Ю. Овчинников охотно принял предложение включиться в программу работ по полному синтезу практически важных антибиотиков тетрациклиновой группы. Тогда же произошла первая встреча Ю.А. Овчинникова с М.М. Шемякиным, в то время членом-корреспондентом АН СССР, осуществлявшим общее руководство программой. Начавшейся совместной работе было суждено перерасти в многолетнее творческое содружество двух ученых-соратников, внесших выдающийся вклад в становление и развитие отечественной физико-химической биологии.

Это было время бурного развития химии антибиотиков, когда природа, даря исследователям множество веществ микробного происхождения с ценнейшими медико-биологическими свойствами, ставила перед ними сложнейшие органохимическне проблемы как структурно-аналитические, так и синтетические. Одной из таких проблем был синтез тетрациклинов, структура двух основных представителей которых, террамицина и ауреомицина, была незадолго до того установлена в лаборатории будущего лауреата Нобелевской премии Р.Б. Вудворда (США).

Разрабатывавшийся Ю.А. Овчинниковым подход включал синтез серии модельных соединений — полупродуктов синтеза тетрациклинов с последующим изучением их превращений. Работа получилась изящной, хороший уровень синтеза сочетался с глубоким проникновением в тонкие механизмы происходящих реакций и детальным анализом многообразных стереохимических, в особенности конформационных, аспектов. И хотя последующий путь к полному синтезу тетрациклинов был еще долгим и завершался уже без участия Ю.А. Овчинникова, выполненные им разработки сыграли существенную роль в конечном успехе.

Работа в составе большого коллектива энтузиастов (в него входили сотрудники Института биологической и медицинской химии АМН СССР, Института органической химии им. Н.Д. Зелинского АН СССР и МГУ им. М.В. Ломоносова) над столь сложной проблемой, как синтез тетрациклинов, бесспорно многозначила для формирования Ю.А. Овчинникова — ученого. Удачен было и то, что в этот момент он оказался рядом с такими мастерами органической химии, как М.М. Шемякин, Ю.А. Арбузов и М.Н. Колосов. По окончании аспирантуры Ю.А. Овчинников перешел в только что организованный Институт химии природных соединений АН СССР и вскоре, в 1961 г., защитил кандидатскую диссертацию.

М.М. Шемякин предложил вновь пришедшему молодому специалисту заняться химией пептидов. После сложнейших схем синтеза, характерных для химии тетрациклина, и разнообразия используемых методов пептидная химия, в основе которой лежит наращивание полипептидной цепи однотипными аминокислотными звеньями, казалась пресной, недававшей простора для творческой мысли и не требовавшей большого экспериментального искусства. Понадобились долгие дискуссии, чтобы убедить Ю.А. Овчинникова и пришедших вместе с ним молодых выпускников МГУ в неверности этой точки зрения, в непредсказуемости химического поведения пептидов, в сложности и своеобразии их стереохимии, не говоря уже о биологической вездесущности и значимости.

В качестве объектов были выбраны антибиотики — депсипептиды — атипичные пептиды, содержащие помимо аминокислотных еще и оксикислотные остатки. Незадолго до этого лаборатория М.М. Шемякина приступила к разработке методов синтеза таких экзотических природных соединений, привлеченная необычностью их состава и желанием доказать, что подобные структуры подвластны синтезу. Вряд ли можно было в те годы предвидеть тот захватывающий, почти детективный сюжет, по которому предстояло развиваться этим поначалу скромным работам.

С приходом Ю.А. Овчинникова темп работ резко возрос. Быстро были решены вопросы получения оптически активных N-метилированных аминокислот, обратимой защиты гидроксильной функции оксикислот и циклизации линейных депсипептидов. В итоге были синтезированы вещества с формулами, предложенными в 1940-е годы швейцарскими исследователями для антибиотиков энниатина А и энииатина В. Однако полученные образцы не обладали антимикробной активностью и по физико-химическим свойствам сильно отличались от природных образцов.

Корректность использованных методов не вызывала сомнении, тем более что с их помощью Ю.А. Овчинникову и его сотрудникам вскоре удалось синтезировать еще один циклический депсипептид, споридосмолид I (нейтральный метаболит грибов), на этот раз синтез подтвердил выводы структурного анализа. Оставалось заключить, что предложенные для энниатинов А и В структуры были неверными. Далее было выдвинуто несколько вероятных истинных структур, отвечающие им вещества были затем синтезированы и всесторонне исследованы. Два полученных соединения оказались неотличимыми от природных энниатинов А и В, что означало решение проблемы структуры этих антибиотиков. Интересно, что сходным образом развивалось в лаборатории М.М. Шемякина исследование еще одного депсинептидного антибиотика — валиномицина. Здесь также полным синтезом была доказана истинная формула, отличающаяся от первоначально предложенной большим размером цикла. В последующие годы (1964 — 1970) Ю.А. Овчинниковым и его сотрудниками была осуществлена серия элегантных синтезов еще нескольких природных депсипептидов (споридесмолиды II — IV, анголид, серратамолид, эсперин, боверицин), и именно синтез природных денсипептндов и их аналогов был основным содержанием докторской диссертации Ю.А. Овчинникова, которую он защитил в 1966 г.

Ю.А. Овчинникову, М.М. Шемякину и их коллегам принадлежит приоритет в создании нового метода синтеза пептидов на полимерном носителе в растворе, так называемого жидкофазного метода синтеза пептидов (1965). Вместе с тем логика исследования не позволяла остановиться на чисто синтетических исследованиях. С одной стороны, получение большой серии циклических депсипептидов дало обширный материал по влиянию конформационных факторов на реакцию циклизации. С другой стороны, стажируясь в 1964 г. в лаборатории будущего лауреата  Нобелевской премии В. Прелога (Высшая техническая школа, г. Цюрих), Ю.А. Овчинников стал участником работ по экспериментальной проверке нового вида стереоизомерии пептидов, так называемой циклодиастереоизомерии, приобретя тем самым опыт и вкус к стереохимическим работам. Кроме того, становилось все яснее, что биологическая функция пептидов в решающей степени зависит от их пространственной структуры, т. е. главная задача биоорганической химии — выяснение взаимосвязи между химической структурой и биологической функцией — не могла быть решена без углубленных конформационных исследований.

Вместе с В.Ф. Быстровым Ю.А. Овчинников был инициатором систематического исследования конформацпонных состояний пептидов методом ЯМР. Был установлен ряд новых закономерностей, в том число известная стереохимическая зависимость констант спин-спинового взаимодействия протонов в пептидах. Была доказана взаимозаменяемость сложноэфирных и амидных связей во многих природных пептидах с сохранением активности. В 1967 г. в совместной работе М.М. Шемякина, Ю.А. Овчинникова и их сотрудников был сформулирован оригинальный, так называемый топохимический принцип трансформации биологически активных пептидов, согласно которому возможно создание новых биоактнвных молекул путем таких глубоких модификаций молекулы, как обращение направления ацилирования, обращение конфигурации асимметрических центров, полные замены сложноэфирных связей на амидные и наоборот, циклизация линейных молекул и т. д. Были найдены условия, при которых указанные модификации проходят с сохранением основных стереоэлектронных параметров, а значит и биологических свойств исходной молекулы. Идеи этой пионерской работы были широко подхвачены как у нас в стране, так и за рубежом, послужив основой для создания новых высокоактивных пентндов различной природы (гормоны, антибиотики, нейропентнды, субстраты и ингибиторы ферментов).

На базе рассмотренных выше методических подходов и опыта, накопленного при синтетических исследованиях депсипептидов, стал возможным следующий, кульминационный этап изучения антибиотиков-депсипептидов. Ю.А. Овчинников и его коллеги, учитывая появившиеся в литературе данные о способности валиномиципа и энниатинов индуцировать проницаемость липидных мембран по отношению к ионам щелочных металлов, активно взялись за изучение физико-химических основ этого явления. Предполагалось получить новую информацию о молекулярном механизме действия таких веществ. Действительность превзошла все ожидания. Оказалось, что валипомнцин связывает в растворах ионы калия, образует при этом устойчивые компоненты и проявляет уникальную и по нынешний день не превзойденную ни в живой, ни в неживой природе К+/Nа+ избирательность комплексообразования. Энниатины же связывают со значительно меньшей избирательностью практически все щелочные и щелочноземельные катионы. Кроме того, если валипомициновые комплексы, как правило, эквимолекулярны (соотношение макроцикл:катион 1:1), то для энпиатинов возможны также соотношения 2:1 и даже 3:2. Именно такие комплексы переносят ионы, а избирательность комплексообразования определяет избирательность трапсмембранного ионного транспорта.

Далее была установлена пространственная структура как свободных антибиотиков — депсипептидов в различных растворителях так и их комплексов. При этом впервые было показано, что структуры такой сложности подвластны не только рентгеноструктурному анализу, но и спектральным методам, изучающим вещество не в застывшем кристаллическом состоянии, а во всей его динамике, т.е. в растворе. Оказалось, что связанный нон всегда располагается в центре - молекулярной полости депсипептида и удерживается там ион-дипольными взаимодействиями с карбонильными О-атомами. Размеры валиномициновой полости жестко лимитированы «браслетной» системой шести внутримолекулярных водородных связей, что объясняет неспособность связывать ионы натрия. Структуры же энниатинов более подвижны, что позволяет им «подгонять» размеры полости под размер связываемого иона. Молекулярная периферия как валиномициновых, так и энниатиновых комплексов полностью гидрофобна, благодаря чему они свободно мигрируют через липидпые зоны мембран.

Позднее выяснилось, что аналогичные результаты были на подходе в нескольких лабораториях за рубежом, но «поезд уже ушел»... В итоге работы впервые были прослежены молекулярные истоки такого фундаментального биологического явления, как избирательный перенос ионов металлов через мембраны, а антибиотики — депсипептиды из экзотической группы природных соединений стали излюбленными инструментами биохимических и биофизических исследований. Родился новый термин — ионофор (от греческого ион — несущий), и депсипептиды по праву считаются одними из наиболее глубоко изученных членов этого семейства. Действенность сформулированного в ходе работы комплексного подхода к изучению пространственной структуры пептидов в растворах сейчас продемонстрирована на большом количестве биологически важных пептидов. Итоги работы были доложены на многих международных конференциях, суммированы в обзорах и монографии «Мембрано-активные комплексоны», а Ю.А. Овчинников и автор этих строк были удостоены за нее Ленинской премии (1978 г.).

Интерес к пептидам, в том числе и пептидам, обеспечивающим ионный транспорт Ю.А. Овчинников сохранял па протяжении всей своей жизни. Примером может служить одна из его последних публикаций, посвященная структуре каналообразующего пептида — антибиотика грамицидина А. Но постепенно основное место в научной деятельности Ю.А. Овчинникова начинают занимать белковые вещества — основные рабочие тела любой живой системы. Учитывая острейший (неутоленный и по сей день) «голод» в стране на структурные исследования физиологически важных белков, Ю.А. Овчинников много сил отдает работам по определению их химической структуры. Вначале (середина 1960-х — начало 1970-х годов) это были работы по развитию интересных, но получивших лишь ограниченное распространение масс-спектрометрических методов определения аминокислотных последовательностей пептидов. В разгаре работ в 1970 г. умер М.М. Шемякин, и Ю. А. Овчинников сменил его на посту директора Института химии природных соединений (ныне—Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова). К этому времени Ю.А. Овчинников уже был избран членом-корреспондентом (1968 г.) и действительным членом АН СССР (1970г.).

В 1971—1979 гг. Ю.А. Овчинников возглавил работы по первичной структуре аспартатаминотрансферазы свиньи, токсинов яда кобры, пчел и скорпиона, леггемоглобина из клубеньков люпина, нескольких белков кишечной палочки (Е. соli) — лейцин и лейцин-изолейцин-валинсвязывающих белков, рибосомных белков, фактора элонгации О. В итоге проведенных исследований более 20 структур было добавлено к международным банкам данных и атласам белковых структур. Для каждого из названных объектов установление первичной структуры было необходимым условием более глубокого структурно-функционального анализа, продолженного благодарными коллегами, по инициативе которых часто начинались многие из перечисленных работ. Успех последних означал, что наконец-то на карте мировой белковой химии в пределах пашей страны появился первоклассный центр, способный решать самые сложные структурные задачи.

Воодушевленные достигнутыми успехами, Ю.А. Овчинников и руководимый им коллектив взялись в середине 1970-х годов за определение первичной структуры ДНК-зависимой РНК-полимеразы кишечной палочки — ключевого фермента транскрипции, центрального объекта молекулярно-биологических исследований во многих лабораториях мира. Даже для такого сильного коллектива РНК-полимераза, построенная из нескольких субъединиц, в том числе двух громадных (3- и (3'-субъединиц (каждая длиной более 1300 аминокислотных остатков), казалась вначале объектом непомерной сложности. Действительно, после быстрого определения структуры альфа-субъедипицы (немногим более 300 аминокислот) становилось все яснее, что работа с (бета- и бета'-субъединицами только методами белковой химии грозила затянуться на многие годы. Было принято смелое решение: использовать для этой цели методы генетической инженерии и проводить анализ последовательности генов, кодирующих субъединицы. В те годы в стране подобных работ практически не велось, да и за рубежом такой подход только начинал развиваться.

Гены больших субъединиц ДНК-зависимой РНК-полимеразы были выделены, вставлены в плазмиды и секвенированы. Параллельно и независимо шло определение структур пептидов из больших субъединиц, что гарантировало корректность результатов. Это было тем более важно, что вскоре начали появляться публикации из других лабораторий, и в них содержались ошибки. Определение структуры РНК-полимеразы заложило фундамент для детального изучения механизма действия фермента, многочисленных генетических и биохимических исследований. Присуждение работе Государственной премии СССР в 1984 г. было заслуженным признанием вклада Ю.А. Овчинникова и руководимого им коллектива (член-корреспондент АН СССР Е.Д. Свердлов, доктор химических наук В.М. Липкин и их сотрудники) в мировую науку.

Шел конец 1970-х годов. За рубежом множилось число работ, демонстрирующих возможность и плодотворность применения методов генетической инженерии для микробиологического синтеза практически важных белков. Ю.А. Овчинников одним из первых в нашей стране оценил открывающиеся здесь перспективы и, объединив несколько групп энтузиастов, возглавил в институте работы по совершенствованию методов химического синтеза и направленного мутагенеза ДНК, по созданию микроорганизмов, продуцирующих несвойственные им пептиды и белки. В итоге были созданы штаммы-продуценты опиоидного нейропептида лейцин-энкефалина (1979 г.), противовирусного и противоопухолевого белка интерферона-альфа2 человека (1981 г.) и предшественника инсулина человека — проинсулина (1983 г.). Интерферон-альфа2 явился первым продуктом отечественной генноинженерной биотехнологии, дошедшим до стадии промышленного производства и пробившим дорогу в клиники страны. Неоценимую роль при этом сыграли не только необычайная творческая активность Ю.А. Овчинникова как ученого, но и его выдающиеся качества организатора, бесспорного лидера отечественных физико-химической биологии и биотехнологии.

Вместе с тем как бы ни были велики успехи Ю.А. Овчинникова — генного инженера-биотехнолога, фундаментальная биоорганическая химия пептидпо-белковых веществ всегда оставалась его главным призванием. Логическим развитием работ с депсипептидами-ионофорами, с одной стороны, и водорастворимыми белками — с другой, стало исследование ионтранспортирующих белковых систем биологических мембран. Структурные исследования мембранных белков требуют разработки специальных методов выделения и анализа, которые принципиально отличаются от традиционных методов, используемых для анализа обычных глобулярных белков. Если к этому добавить низкое содержание мембранных белков в клетках, их невысокую устойчивость и в ряде случаев — крупные размеры, становится ясной неординарная сложность работы с такими объектами.

В середине 1970-х годов Ю.А. Овчинников, Н.Г. Абдулаев и их сотрудники приступили к систематическому изучению молекулярных основ фоторецепции. В жесткой конкуренции с лабораторией лауреата Нобелевской премии Г. Кораны (США) за короткий срок была установлена аминокислотная последовательность бактериородопсина, что явилось первым примером расшифровки химической структуры мембранного белка (1978 г.). Затем последовал новый успех — расшифрована структура родопсина из сетчатки глаза быка (1981 г.).

Следующим этапом работы было изучение топографии полипептидпых цепей этих белков в нативных мембранах, выяснение строения их активных центров и взаимного расположения функционально важных группировок. Используя самые разнообразные подходы, включая химическую модификацию, ферментативные обработки, а также иммунохимические методы, Ю.А. Овчинников и его сотрудники показали, что оба родопсина организованы в мембране согласно одному и тому же принципу — в виде семи протяженных белковых сегментов, пронизывающих толщу мембраны и соединенных между собой на обеих поверхностях мембраны короткими пептидными перетяжками. Обнаружилась четкая тенденция аминокислот с заряженными группировками располагаться вблизи тех участков белка, которые выступают на поверхность мембраны. Вероятно, это служит одним из факторов, обеспечивающих стабильность белка в мембране. Интересно и то, что, несмотря на функциональные различия, родопсины содержат светочувствительную антенну — ретиналь на аналогичных участках белковой цепи, т.е. на седьмом внутримембранном сегменте и на достаточном расстоянии от поверхностей мембраны. Работы по определению первичной структуры бактериородопсина и родопсина и выяснению их топографии в мембране стали основой для постановки целого ряда экспериментов, направленных на изучение взаимосвязи структуры и функции этих белков.

В середине 1980-х годов Ю.А. Овчинниковым, В.М. Липкиным и их сотрудниками были развернуты исследования других белков системы передачи и усиления зрительного каскада — трансдуцина и фосфодиэстеразы циклического GМР. С помощью методов белковой химии в 1985 г. были определены первичные структуры гамма- и альфа-субъединиц трансдуцина из палочек сетчатки глаза быка. Было показано, что характерная особенность гамма-субъедипицы — присутствие в соседних положениях двух остатков цистеина, связанных дисульфидной связью. По-видимому, эти остатки принимают участие в образовании комплекса трансдуцина с фотоактивированным родопсином.

При исследовании первичной структуры субъединиц фосфодиэстеразы был вновь (как и для РНК-полимеразы) использован совместный анализ аминокислотной последовательности белка и нуклеотидной последовательности соответствующей к ДНК. Было установлено, что каталитические субъединицы фосфодиэстеразы (альфа и бета) имеют значительную гомологию в первичной структуре(70%), а также найдена область активного центра белка, которая по первичной структуре гомологична другим фосфодиэстеразам циклических нуклеотидов. С помощью набора химических и иммунологических методов в гамма-субъединице фосфодиэстеразы, являющейся внутренним ингибитором фермента, были локализованы центры взаимодействия с трансдуцином и каталитическими субъедипицами фосфодиэстеразы.

Блестящей страницей научного творчества Ю.А. Овчинникова был последний цикл его работ, посвященный исследованию самой распространенной в животном мире системы активного транспорта ионов — Nа+, К+ -транспортирующей аденозинтрифосфатазы и родственных ей белков. Исследование структурных основ функционирования Nа+, К+ —АТРазы были начаты в ИБХ по инициативе Ю.А.Овчинникова в конце 1970-х годов. Результаты первых этапов этой работы внесли существенный вклад в выявление таких характерных особенностей строения фермента, как, например, асимметрия пространственного расположения обеих субъединнц в мембране и олигомерная организация функционально активного комплекса. В частности, было показано, что цитоплазматическая область альфа-субъединицы значительно больше области, экспонированной на внешней поверхности. В случае бета-субъединицы гидрофильные участки практически целиком расположены на наружной стороне мембраны. Электронно-микроскопическое исследование двумерных кристаллов фермента и его бета-субъединицы привело к расшифровке их пространственных структур с разрешением 20 ангстрем.

Дальнейший прогресс в развитии представлений о молекулярной организации Nа+,K+ —АТРазы всецело зависел от определения химической структуры субъедипиц. В 1985—1986 гг.под руководством Ю. А. Овчинникова были завершены комплексные исследования нуклеотидных последовательностей генов субъедипиц и аминокислотных последовательностей их полипептидных цепей, в результате которых была установлена полная первичная структура Nа+, К+ —АТРазы из почек свиньи. Параллельно и независимо такого рода работы интенсивно развивались также в ряде зарубежных центров, и одновременно были опубликованы сообщения об аминокислотных последовательностях Na++ —АТРаз из других источников. Однако необходимо отметить, что в отличие от этих работ выбранная Ю.А. Овчинниковым стратегия исследований позволила наряду с анализом химической структуры получить большой объем информации о деталях пространственного строения Na+, К+ —АТРазы и предложить первую экспериментально обоснованную схему трансмембранной организации полипептидных цепей субъединиц. Методом ограниченного протеолиза Nа+, К+ — АТРазы непосредственно в составе природной мембраны, позволившим провести последовательное глубокое ферментативное расщепление экспонированных участков альфа-, а затем бета-субъединиц, впервые было идентифицировано большинство впемембранных участков обеих субъединиц и определена локализация углеводных комплексов в полипептидной цепи бета-субъедпницы. что позволило однозначно отнести эту область белка к внеклеточному домену фермента.

Совокупность полученных экспериментальных данных послужила основой первой детальной модели пространственного строения Nа+. К+ —АТРазы. Согласно этой модели альфа-субъединица(1016 аминокислотных остатков) образует (аналогично родопсину и бактериородопсину) семь транемембранных альфа-спиральных сегментов, и большая часть ее гидрофильной области, формирующая каталитический центр, расположена внутри клетки. бета-Субъединица (302 остатка) один раз пересекает мембрану, и основная часть ее полипептидной цепи формирует внеклеточный гликозилированный домен. Достоверность предложенной модели в дальнейшем была подтверждена иммунохимическими методами.

Большое внимание уделяли Ю.А. Овчинников и его сотрудники изучению топографии активного центра Nа+, К+ —АТРазы. Так, с помощью аффинной модификации аналогом АТР им удалось идентифицировать неизвестный ранее компонент каталитического центра и получить экспериментальные подтверждения динамических изменений его в процессе функционирования фермента. Итоги анализа химической структуры и пространственной оргапизации Nа+, К+ —АТРазы позволили перевести изучение механизма этого ионного насоса на качественно новый уровень и обеспечили основу для успешно развивающихся в настоящее время широких молекулярно-генетических исследований систем активного транспорта ионов в клетках человека.

Новые данные, приводящие к далеко идущим общебиологическим выводам, были получены Ю.А. Овчинниковым, Е.Д. Свердловым и их сотрудниками при исследовании участков генома человека, кодирующих системы активного транспорта ионов. В ходе этих работ впервые был установлен факт существования в геноме человека семейства по крайней мере пяти генов, кодирующих несколько изоформ каталитической субъединицы Nа+, К+ —АТРазы, а также близкие по структуре другие ионтранспортирующие АТРазы.

Обнаружение мультигенного семейства привело к возникновению качественно новых представлений о способах регуляции активного транспорта ионов путем изменения активности соответствующих генов. Это предложение было подтверждено в экспериментах по определению уровня экспрессии различных генов Nа+, К+ —АТРазы в тканях человека в норме и патологии. Тем самым заложены основы для выяснения механизмов генетической регуляции иоптранспортирующих ферментов. Впервые было установлено строение протяженного участка генома человека, кодирующего одну из систем активного транспорта ионов — неизвестную ранее форму каталитической субъединицы Nа+, К+ —АТРазы. Показано, что ген имеет длину более 25000 пар нуклеотидов, состоит из 23 экзонов и экспрессируется преимущественно в мозге и почках человека. Выявлена определенная корреляция границ предполагаемых структурно-функциональных доменов белка и экзонов гена. В нашей стране это первый пример расшифровки структуры участка генома человека, несущего полную информацию о строении белка.

Научное наследие Ю.А. Овчинникова, несомненно, заметное явление в мировой науке. Смелость в выборе объекта, четкая формулировка цели исследования, неуемная энергия и упорство в ее достижении, разнообразие и современность используемых методических приемов, умение подобрать и воодушевить коллектив сотрудников — все эти качества были в полной мере присущи Ю.А. Овчинникову. Благодаря им стал возможным тот каскад первоклассных работ, лишь часть которых упомянута в настоящем очерке. Можно только догадываться о научных вершинах, которые предстояло ему покорить, если бы не преждевременная смерть на 54-м году жизни. Убежден, что еще не одно поколение химиков-биооргаников будет с интересом обращаться к работам Ю.А. Овчинникова, находя в них ответы на разнообразные вопросы и еще раз убеждаясь в красоте и притягательной силе большой Науки.

Все изложенное здесь касалось в основном научной деятельности Ю.А. Овчинникова. Между тем начиная с 1975 г. большое место в его жизни занимает педагогическая деятельность. Основав на биологическом факультете МГУ кафедру биоорганической химии, он возглавил подготовку в стране химиков-биооргаников и факультет физико-химической биологии и одноимённую кафедру в МФТИ, активно вовлекая в этот процесс ведущих ученых Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина АН СССР и других академических институтов. Поистине научным и человеческим подвигом Ю.А. Овчинникова было написание фундаментального учебника «Биооргапическая химия», работу над которым он продолжал до последних дней жизни, уже будучи тяжелобольным.

Ю.А. Овчинников был выдающимся организатором науки. На всех, знавших Ю.А. Овчинникова, большое впечатление производили его кипучая энергия, желание и умение на высоком государственном уровне доказывать важность и отстаивать интересы фундаментальной науки.

В тридцать шесть лет он сменил на посту директора Института биоорганической химии академика М.М. Шемякина. Будучи, в сущности, молодым, тридцатидевятилетним ученым, он стал вице-президентом АН СССР и возглавил Секцию химико-технологическнх и биологических наук президиума АН СССР. При непосредственном участии и под его руководством было подготовлено три правительственных постановления по развитию отечественной физико-химическои биологии — 1973, 1981 и 1985 гг., предусматривавшие комплекс мер по строительству, финансовой и кадровой поддержке большого числа научных центров страны и позволившие резко поднять уровень и темпы работ в области биологии и биотехнологии.

Являясь несомненным лидером отечественной биологической науки, Ю.А. Овчинников возглавлял ряд межведомственных и академических научных советов, участвовал в работе редколлегий советских и зарубежных научных журналов, был членом Комитета по Ленинским и Государственным премиям при Совете Министров СССР, избирался иностранным членом Болгарской АН, Академии наук ГДР, Венгерской АН, Чехословацкой АН, Индийской национальной АН, Шведской королевской академии инженерных наук, Германской академии естествоиспытателей «Леопольдина», Сербской академии наук и искусств, Европейской академии наук, искусств н литературы, Королевской академии точных, физических н естественных наук (Испания), Барселонской королевской академии наук и искусств, Академии сельскохозяйственных паук ГДР, почетным доктором Гданьского университета (Польша), университета Сорбонна им. Пьера и Марии Кюри (Франция), Упсальского университета (Швеция), Софийского университета (Болгария), университетов «Рикардо Пальма» и «СанМарко» (Перу), Университета г. Гранада (Испания), Йенского университета им. Ф. Шиллера (ГДР), почетным членом биохимических обществ Японии и ГДР, Американского философского общества, Кубинского и Сербского химических обществ.

Ю.А. Овчинников не мыслил развития отечественной науки в отрыве от международного сообщества ученых. Он сам блестяще представлял на международных форумах выполненные им работы и всячески способствовал развитию научных контактов. По его инициативе были организованы двусторонние симпозиумы СССР-ФРГ, СССР-США, СССР-Франция, СССР-Швеция, СССР—Италия по различным областям физико-химической биологии, многие из которых стали традиционными; широкий резонанс вызвали организованные им в 1980 (Ташкент) и 1984 гг.(Москва—Алма-Ата) крупные международные симпозиумы «Перспективы биоорганической химии и молекулярной биологии». Ю.А. Овчинников лично способствовал регулярным долгосрочным стажировкам молодых ученых в лучших лабораториях мира.

Научная, педагогическая и организационная деятельность Ю.А. Овчинникова неоднократно отмечалась правительственными наградами: ему было присвоено звание Героя Социалистического Труда, он был награжден тремя орденами Ленина и медалью «За доблестный труд», орденами и медалями зарубежных стран.

Назад:
Биографическая справка

наверх | на главную
 Discuss it
Add your comment
Author
Subject
Message
  • <a href=https://yrka190.wixsite.com/buy-clozaril>how to buy viagra over the counter in canada</a>| (Edwarddiurf [178.121.246.177], 12.02.2017 15:25:44) #
    buy rhinocort aqua nasal spray order rhinocort online Online Without Prescription Live Support.Worldwide Discreet Shipping With Discount <a href=http://buyrhinocort.blogspot.com.by/ </a>
    • Мультфильм про машинки (Rachelquela [nat-178-170-162-185.pool.powernet.com.ru / 178.170.162.185], 08.03.2017 20:14:55) #
      Смотри увлекательные мультфильмы про машинки в хорохем качестве HD 2017 <a href=https://www.youtube.com/watch?v=26XfsXkyV34>мультик про машинки и цвета развивающие</a>| <a href=https://www.youtube.com/watch?v=26XfsXkyV34>мультик про машинки доктор машинкова все серии</a>| <a href=https://www.youtube.com/watch?v=DykBb_SGCZk>мультик про машинки аварии все серии</a>| <a href=https://www.youtube.com/watch?v=26XfsXkyV34>веселый мультик про машинки игры</a>| <a href=https://www.youtube.com/watch?v=PXAg4hGarF4>мультик про машинки 2 годика</a>|<a href=https://www.youtube.com/watch?v=EK8IAC7GcsQ>смотреть мультик про машинки развивающие для 3</a>|