Кафедра физико-химической биологии и биотехнологии ФБМФ МФТИ
Rambler's Top100
Физтех-ПорталСхема проездаФорумCайт ИБХCайт ФМБФДругой сайт кафедрыНаписать письмо
 Поиск
 Разделы сайта

 Голосование
В какой форме стоит осуществлять общение 3 курса с администрацией кафедры?

лучше провести встречу, а только потом экскурсию по лабораториям
опубликовать интервью на сайте, а в ИБХ только показывать лаборатории
другое (а что именно, напишите нам в письме)

Результаты
Архив голосований
 Материалы сервера
Версия для печати

Группа Химии Хромопротеинов


Руководитель группы: Мартынов Владимир Иванович

Телефон: +7 495 336 51 11

Местоположение: 33 корпус 6 этаж 633 комната

 

В  Группе исследуются посттрансляционные модификации белков. В настоящее время основным направлением исследований является изучение необычных посттрансляционных модификаций флуоресцентных белков GFP-семейства. В данном случае белок сам выполняет функцию фермента, модифицируя аминокислоты, входящие в его состав. В результате проходящих посттрансляционных реакций образуются различные типы хромофоров, отвечающие за спектральные свойства белка. Мы изучаем химические механизмы этих реакций, структуру различных типов хромофоров, а также влияние этой структуры на спектральный сдвиг максимумов поглощения и эмиссии света.

 

в работе используются как классические методы биохимии (выделение хромофорсодержащих протеолитических пептидов с помощью ВЭЖХ, белковая хроматография, масс-спектрометрия), так и генно-инженерные (сайт-направленный мутагенез и экспрессия генов). Также в группе проводятся структурные исследования белков методом кристаллографии, а также компьютерное моделирование пространственных структур.

 

Изменение цвета белка (в эппендорфах) в процессе реакции окислительного декарбоксилирования мутантного белка z2FP574.

 

С помощью методов белковой химии и масс-спектрометрии была обнаружена новая посттрансляционная модификация флуоресцентного белка из кораллового полипа (z2FP574). Показано, что, в отличие от ранее описанных белков, хромофор z2FP574 подвергается посттрансляционному сопряженному окислению-декарбоксилированию, и эта реакция является необходимым условием для перехода белка из зеленого флуоресцентного состояния в красное [1]. Для исследования промежуточных продуктов реакции была получена мутантная форма белка, в которой реакция окисления-декарбоксилирования контролируется температурой. Полученные кристаллические структуры этого мутанта в переходном зеленом и красном флуоресцентном состоянии позволяют сделать выводы о структурных основах зелено-красного превращения [2].

 

 

Публикации:

 

  1. Pakhomov A.A. and Martynov V.I. (2007) Chromophore Aspartate Oxidation-Decarboxylation in the Green-to-Red Conversion of a Fluorescent Protein from Zoanthus sp. 2 Biochemistry 46, 11528-11535
  2. Pletneva N, Pletnev V, Tikhonova T, Pakhomov AA, Popov V, Martynov VI, Wlodawer A, Dauter Z, Pletnev S (2007) Refined crystal structures of red and green fluorescent proteins from the button polyp Zoanthus , Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. D63, 1082-1093
  3. Tretyakova, Y.A., Pakhomov, A.A., and Martynov, V.I. (2007) Chromophore Structure of the Kindling Fluorescent Protein asFP595 from Anemonia sulcata J. Am. Chem. Soc. 129, 7748-7749.
  4. Н. В. Плетнева, С. В. Плетнев, Д. М. Чудаков, Т. В. Тихонова, В. О. Попов, В. И. Мартынов, А. Влодавер, З. Даутер, В. З. Плетнев (2007) Пространственная структура желтого флуоресцентного белка zYFP538 (Zoanthus sp.) при разрешении 1.8 Å. Биоорг. химия 33, 390-398
  5. Pakhomov A.A., Pletneva N.V., Balashova T.A., and Martynov V.I. (2006) Structure and reactivity of the chromophore of a GFP-like chromoprotein from Condylactis gigantea, Biochemistry 45, 7256-7264
  6. Pletneva N., Pletnev S., Tikhonova T., Popov V., Martynov V., and Pletnev V., (2006) Structure of a red fluorescent protein from Zoanthus, zRFP574, reveals a novel chromophore, Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. D62, 527-532
  7. Yampolsky I.V, Remington S.J, Martynov V.I., Potapov V.K., Lukyanov S., Lukyanov K.A. (2005). Synthesis and Properties of the Chromophore of the asFP595 Chromoprotein from Anemonia sulcata. Biochemistry 44, 5788-5793.
  8. Pakhomov A.A., Pletneva N.V., Martynov V.I. (2005) The molecular basis for the green to red conversion of the fluorescent protein from Dendronephthya sp. FEBS J. 272, Suppl. 1, p. 384.
  9. А.А. Пахомов, Н.Ю. Мартынова, Н.Г. Гурская, Т.А. Балашова, В.И. Мартынов (2004) Фотопревращение хромофора флуоресцентного белка из Dendronephthya sp. Биохимия 69, 1108-1117.
  10. Martynov V.I, Maksimov B.I, Martynova N.Y, Pakhomov A.A, Gurskaya N.G, Lukyanov S.A. (2003) A purple-blue chromoprotein from Goniopora tenuidens belongs to the DsRed subfamily of GFP-like proteins. J Biol Chem. 278, 46288-46292.
  11. Fradkov A.F, Verkhusha V.V, Staroverov D.B, Bulina M.E, Yanushevich Y.G, Martynov V.I, Lukyanov S., Lukyanov KA. (2002) Far-red fluorescent tag for protein labeling. Biochem J. 368, 17-21.
  12. Gurskaya N.G, Fradkov A.F, Terskikh A., Matz M.V, Labas Y.A, Martynov V.I, Yanushevich Y.G, Lukyanov K.A, Lukyanov S.A. (2001) GFP-like chromoproteins as a source of far-red fluorescent proteins. FEBS Lett. 507, 16-20.
  13. Martynov V.I, Savitsky A.P, Martynova N.Y, Savitsky P.A, Lukyanov K.A, Lukyanov S.A. (2001) Alternative cyclization in GFP-like proteins family. The formation and structure of the chromophore of a purple chromoprotein from Anemonia sulcata. J Biol Chem. 276, 21012-21016.
Назад:
Группа электронной микроскопии
Далее:
Группа Молекулярной Диагностики

наверх | на главную
 Discuss it
Add your comment
Author
Subject
Message