Кафедра физико-химической биологии и биотехнологии ФБМФ МФТИ
Rambler's Top100
Физтех-ПорталСхема проездаФорумCайт ИБХCайт ФМБФДругой сайт кафедрыНаписать письмо
 Поиск
 Разделы сайта

 Голосование
Что Вы хотите найти на сайте?

Актуальные новости
Общую информацию о кафедре и ИБХ
Расписание занятий и нормативные документы
Программы курсов и сведения о преподавателях
Сведения о лабораториях ИБХ
Историю ИБХ
Всё вместе
Другое (напишите нам письмо :-) )

Результаты
Архив голосований
 Материалы сервера
Версия для печати

Лаборатория Белков Гормональной Регуляции


 

 

 

Заведующий лабораторией: член-корр. РАН Липкин Валерий Михайлович 

Телефон: +7 495 336 61 66 

Местоположение: 33 корпус 6 этаж 627 комната


 

Липкин В.М. – ведущий специалист в области химии белков и пептидов. Им и соавторами (под руководством академика Ю.А.Овчинникоыва) в 1972 г. была установлена первая в нашей стране аминокислотная последовательность белка – аспартат-аминотрансферазы, за что в 1975 г. он и группа молодых исследователей получили звание лауреатов премии Ленинского комсомола.

В 1975-1985 гг. В.М.Липкин занимался исследованиями ДНК-зависимой РНК-полимеразы E.coli . Им с коллегами были определены аминокислотные последовательности всех субъединиц фермента, разработаны методы химической и фотохимической аффинной модификации его активных центров, выяснен молекулярный механизм ингибирования РНК-полимеразы антибиотиком рифампицином. Данные исследования внесли существенный вклад в выяснение механизмов процесса транскрипции, за что ему (в составе группы ученых, возглавляемых академиком Ю.А.Овчинниковым) в 1982 г. была присуждена Государственная премия СССР.

В 80-90х годах научные интересы В.М. Липкина и возглавляемой им лаборатории были сконцентрированы на исследования процессов внутриклеточной коммуникации. Была установлена структура ряда основных белков систем передачи зрительного и гормонального сигналов; определены локализованы функционально значимые аминокислотные остатки фоторецепторной цГМФ-зависимой фосфодиэстеразы; выяснены механизмы фотоактивации и ингибирования этого фермента. За эти результаты в 1997 г. В.М.Липкин был удостоен премии имени Ю.А. Овчинникова.

В 1997-2007 гг. Липкиным с сотрудниками (Совместно с Институтом биофизики клетки РАН) из обонятельного эпителия крысы выделено два новых секреторных белка с мол. м. 28 (пероксиредоксин VI) и 45 кДа. Установлена их полная аминокислотная последовательность и выяснено, что концентрация пероксиредоксина V1 повышена в органах и тканях, имеющих непосредственный контакт с окружающей средой, и что белок вносит основной вклад в нейтрализацию активных форм кислорода в этих тканях. Было показано, что пероксиредоксин V1 может найти применение в качестве нового лекарственного препарата, способствующего регенерации поврежденных тканей и органов человека. Продемонстрирована высокая эффективность полученных рекомбинантных препаратов на основе полноразмерных и редуцированных форм пероксиредоксина V1 в экспериментах по восстановлению клеток эпителия крысы, которые были повреждены воспалительными процессами, обусловленными термическими или химическими ожогами или образованием раны. Локализация полипептида с мол. м. 45 кДа в тканях совпадала с локализацией пероксиредоксина VI. Анализ аминокислотной последовательности белка 45 кДа показал наличие в его структуре липид-связывающего домена и что белок принадлежит к классу липид-переносящих. Изучена лигандная специфичность р45 и установлено что, помимо фосфатидилинозитол-3,4,5-трифосфата, являющегося, по-видимому, регуляторным лигандом по отношению к р45, исследуемый белок специфично связывается еще с другим гидрофобным соединением, присутствующим в природном липидном экстракте обонятельного эпителия. На основании полученных данных высказано предположение, что р45 является мишенью действия PI3-киназ и участвует в клеточном транспорте.

С 1994 г. Липкиным В.М. с сотрудниками проводятся приоритетные исследование по изучению обнаруженного ими же нового, ранее неизвестного лейкоцитарного фактора дифференцировки HLDF (Human Leukemia Differentiation Factor). HLDF подавляет пролиферацию промиелоцитарных лейкемических клеток и вызывает их дифференцировку по гранулоцитарному пути. Данный белок выявляется не только в крови, но и ЦНС млекопитающих и человека. В составе HLDF был идентифицирован шестичленный пептидный фрагмент TGENHR (HLDF-6), обладающий широким спектром ноотропной и нейропротективной активностей, а также противоопухолевой активностью. В настоящее время проводятся комплексные исследования молекулярно-клеточных механизмов действия данного пептида с целью создания новых химико-терапевтических средств борьбы с раком, наркоманией и нейродегенеративными заболеваниями (болезнь Альцгеймера).

HLDF играет также важную роль в индукции апоптоза клеток HL-60. В лаборатории был идентифицирован 8-ми членный фрагмент HLDF (HLDF-8), обладающий нуклеазными свойствами и способный индуцировать апоптоз. Были получены поликлональные антитела к HLDF-8 и установлено, что они по-разному связываются со злокачественными и доброкачественными клетками. На основе антител к HLDF проводятся исследования по разработке диагностикума для определения рака на самых ранних стадиях и внедрению этой технологии в онкохирургии.

Назад:
Лаборатория Клеточных Взаимодействий
Далее:
Лаборатория Химии Протеолитических Ферментов

наверх | на главную
 Discuss it
Add your comment
Author
Subject
Message