Кафедра физико-химической биологии и биотехнологии ФБМФ МФТИ
Rambler's Top100
Физтех-ПорталСхема проездаФорумCайт ИБХCайт ФМБФДругой сайт кафедрыНаписать письмо
 Поиск
 Разделы сайта

 Голосование
Что Вы хотите найти на сайте?

Актуальные новости
Общую информацию о кафедре и ИБХ
Расписание занятий и нормативные документы
Программы курсов и сведения о преподавателях
Сведения о лабораториях ИБХ
Историю ИБХ
Всё вместе
Другое (напишите нам письмо :-) )

Результаты
Архив голосований
 Материалы сервера
Версия для печати

Курс "СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ"


Программу составили: академик РАН Иванов В.Т., к.х.н. Овчинникова Т.В., к.х.н. Гринкевич В.А.

Целью курса является обучение студентов теоретическим основам и практическим методам современной химии белка. курс охватывает практически весь комплекс вопросов, связанных со структурно-функциональным изучением белково-пептидных веществ как важнейших компонентов живой материи.Особое внимание уделено биологической роли и новейшим методам изучения строения белково-пептидных веществ. Наряду с описанием основных методов определения первичной структуры в программу курса включены разделы, связанные с изучением пространственного строения пептидов и белков. В отдельных разделах представлены общие принципы пептидного синтеза. В программе курса отражены также современные научные достижения в области изучения структуры и функций пептидов и белков.

      1.  Основные этапы развития знаний о структуре и функциях пептидов и белков.

      2.  Аминокислоты. Номенклатура, строение. Генетически кодируемые аминокислоты. Оптическая изомерия aльфа-аминокислот. Кислотно-основные свойства. Химические свойства: реакции aльфа-амино- и aльфа-карбоксильной группы, функциональных групп боковых цепей. Методы синтеза аминокислот.

      3.    Пептиды. Природа пептидной связи. Биосинтез пептидов.

      3.1.  Биологическая роль пептидов. Пептидные гормоны и релизинг-факторы. Нейропептиды. Представление о пептидах нейротрансмиттерах, нейромодуляторах, коннекторах. Энкефалины и эндорфины. Окситоцин и вазопрессин. Гормоны желудочно-кишечного тракта, щитовидной железы, тимуса, тканевые гормоны. Иммуноактивные пептиды. Пептидные токсины и антибиотики. Пептиды как лекарственные средства. 

      3.2.  Химический синтез пептидов. Задачи, решаемые с помощью синтеза пептидов. Методы защиты функциональных групп. Создание пептидной связи: методы смешанных ангидридов, активированных эфиров, карбодиимидный и карбоксиангидридный методы конденсации. Проблема рацемизации. Представления о блочном и ступенчатом синтезе пептидов. Твердофазный синтез пептидов. Синтез циклических пептидов. 

      4.   Белки. 

      4.1.   Биологическая роль белков. Ферменты. Белки-гормоны. Инсулин, гормон роста. Механизм действия белковых гормонов. Аденилатциклазная система. Защитные белки. Иммуноглобулины. Система комплемента. Медиаторы иммунного ответа: интерфероны, цитокины. Белки системы гомеостаза. Двигательные белки. Актомиозиновый комплекс. Белки бактериальной системы подвижности. Структурные белки. Коллаген, кератин, фиброин. Цитоскелетные белки. Рецепторные белки. Зрительный родопсин, ацетилхолиновый рецептор постсинаптических мембран. Регуляторные белки. Транспортные белки. АТФазы. Цитохром с, гемоглобин, сывороточный альбумин. Белки-токсины микробного и растительного происхождения. Зоотоксины. Белково-петидные антибиотики. Дефенсины. Запасные белки. Казеин, овальбумин, ферритин.

      4.2.    Первичная структура белков. Общая стратегия определения аминокислотной последовательности. Анализ аминокислотного состава. Определение N- и C- концевых аминокислотных остатков. Фрагментация полипептидной цепи. Ферментативные методы гидролиза. Ограниченный протеолиз. Химический метод расщепления полипетиднй цепи по остаткам метионина, триптофана и цистеина, а также по связям Asn-Gly, Asp-Pro. Последовательная деградация пептидов по методу Эдмана с идентификацией фенилтиогидантоинов и дансиламинокислот. Автоматическое секвенирование белков. Понятие о протеомике. Анализ мест расположения сульфгидрильных групп и дисульфидных связей. Сложные белки: глико-, липо-, нуклео-, хромо-, фосфо- и металлопротеины.

      4.3.    Пространственная структура белков. Понятие о вторичной, третичной и четвертичной структурах. Электронное строение и конфигурация пептидной связи. Углы фи, пси, омега. Карты Рамачандрана. Типы взаимодействий, определяющих пространственную структуру полипептидов. Связь пространственной структуры белка с аминокислотной последовательностью. Роль молекулярных шаперонов.
       Вторичная структура пептидов и белков. альфа-спираль, 310-спираль, параллельная и антипараллельная бета-структуры, бета-изгиб, другие типы регулярных структур полипетидной цепи. Сверхвторичная структура белков. Понятие о доменах.
       Третичная структура белков. Использование рентгеноструктурного анализа и ЯМР-спектроскопии для изучения пространственного строения белков. Денатурация и ренатурация.
       Четвертичная структура белков. Примеры субъединичных структур. Методы исследования четвертичной структуры.

      4.4.    Химическая модификация белков. Задачи, решаемые с помощью химической модификации. Специфическая модификация альфа- и эпсилон-аминогрупп и карбоксильных груп в белках. Модификация остатков гистидина, метионина, тирозина, триптофана и цистеина. Бифункциональные реагенты. Введение флуоресцентных, спиновых и фотоаффинныхметок. Методы идентификации модифицированных аминокислотных остатков. Биоспецифическая модификация белков.

      4.5.     Посттрансляционная модификация белков. Неферментативная посттрансляционная модификация. Ферментативная посттрансляционная модификация с расщеплением полипептидной цепи. Ковалентная посттрансляционная модификация альфа-амино- и альфа-карбоксильных групп. Метилирование, гидроксилирование, введение дополнительной карбоксильной группы, фосфорилирование, гликозилирование, АДФ-рибозилирование, пренилирование, сульфатирование и убиквитинилирование белков. Время жизни белков в клетке, гипотеза Варшавского.

      4.6.     Сортировка белков в эукариотической клетке. Два пути импорта белков. Белки-предшественники (про- и пре-протеины) и зрелые белки. Роль сигнальных пептидов при сортировке белков. Импорт белков в клеточные органеллы: ядро, митохондрии, эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, пероксисомы, хлоропласты. Роль шаперонов и шаперонинов.

 

Рекомендуемая литература

  1. Ю.А.Овчинников. Биоорганическая химия. М., Просвещение, 1987.
  2. В.М.Степанов. Молекулярная биология. Структура и функции белков. М., Высшая школа, 1996.
  3. Х.-Д.Якубке, Х.Ешкайт. Аминокислоты. Пептиды. Белки. М., Мир, 1985.
  4. В.Албертс, Д.Брей, Дж.Льюис и др. Молекулярная биология клетки. Т.1-3. М., Мир, 1994.
  5. Р. Скоупс. Методы очистки белков. М., Мир, 1985.
  6. Э.Шредер, К.Любке. Пептиды. Т.1-2. М., Мир, 1965.
  7. Э.Гросс, И.Майенхофер. Пептиды. Основные методы образования пептидных связей. М., Мир, 1983.
  8. Практическая химия белка. Ред. А.Дарбре. М., Мир, 1989.
  9. Проблема белка. Т.1. Химическое строение белка. Ред. В.М.Липкин. М., Наука, 1995.
  10. Проблема белка. Т.2. Пространственное строение белка. Ред. Т.И.Соркина. М., Наука, 1996.
  11. Белки и пептиды. Т.1. Ред. В.Т.Иванов, В.М.Липкин. М., Наука, 1995.
  12. Общая органическая химия. Т.10. Нуклеиновые кислоты, аминокислоты,пептиды,белки. Ред. Е.Хаслам. М., Химия, 1986.
Далее:
Курс "ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ"

наверх | на главную
 Discuss it
Add your comment
Author
Subject
Message
  • asasasasas (Richardcaunk [93.170.169.63], 16.02.2017 15:01:48) #
    asasasasasasasasasasasasasasasasa
    • 67676767676 (Jimmykal [195.123.211.126], 27.02.2017 19:38:49) #
      kjjjlj;llllnlnlnlkn